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  1. 110 医歯薬学総合研究科 = Graduate School of Biomedical Sciences
  2. 110 学位論文 = dissertation
  3. 110 学位論文 = dissertation

Broadened substrate specificity of bacterial dipeptidyl-peptidase 7 enables release of half of all dipeptide combinations from peptide N-termini

http://hdl.handle.net/10069/0002002440
http://hdl.handle.net/10069/0002002440
7297fb69-f633-4028-86d5-0cf63cfa1f43
名前 / ファイル ライセンス アクション
ISYK1688_Shirakura.pdf ISYK1688_Shirakura.pdf (1.4 MB)
アイテムタイプ 学位論文 / Thesis or Dissertation(1)
公開日 2025-06-13
タイトル
タイトル Broadened substrate specificity of bacterial dipeptidyl-peptidase 7 enables release of half of all dipeptide combinations from peptide N-termini
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 DPP5
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 DPP7
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 incretin
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 periodontal disease
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Porphyromonas gingivalis
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 substrate specificity
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
資源タイプ doctoral thesis
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
著者 白倉, 佳奈

× 白倉, 佳奈

ja 白倉, 佳奈

Search repository
著者別名
姓名 Shirakura, Kana
言語 en
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Dipeptide production mediated by dipeptidyl-peptidase (DPP)4, DPP5, DPP7, and DPP11 plays a crucial role in growth of Porphyromonas gingivalis, a periodontopathic asaccharolytic bacterium. Given the particular P1-position specificity of DPPs, it has been speculated that DPP5 or DPP7 might be responsible for degrading refractory P1 amino acids, i.e., neutral (Thr, His, Gly, Ser, Gln) and hydrophilic (Asn) residues. The present results identified DPP7 as an entity that processes these residues, thus ensuring complete production of nutritional dipeptides in the bacterium. Activity enhancement by the P1′ residue was observed in DPP7, as well as DPP4 and DPP5. Toward the refractory P1 residues, DPP7 uniquely hydrolyzed HX|LD-MCA (X = His, Gln, or Asn) and their hydrolysis was most significantly suppressed in dpp7 gene-disrupted cells. Additionally, hydrophobic P2 residue significantly enhanced DPP7 activity toward these substrates. The findings propose a comprehensive 20 P1 × 20 P2 amino acid matrix showing the coordination of four DPPs to achieve complete dipeptide production along with subsidiary peptidases. The present finding of a broad substrate specificity that DPP7 accounts for releasing 48 % (192/400) of N-terminal dipeptides could implicate its potential role in linking periodontopathic disease to related systemic disorders.
言語 en
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 長崎大学学位論文 学位記番号:博(医歯薬)甲第1688号 学位授与年月日:令和7年3月19日
言語 ja
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 Author: Kana Shirakura, Takayuki K. Nemoto, Yuko Ohara Nemoto, Haruka Nishimata, Momo Sawase, Yu Shimoyama, Manami Nakasato-Suzuki, Kiyoshi Ito and Naomi Tanoue
言語 en
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 Citation: Biological Chemistry, 406(1-2), pp.51-64; 2025
言語 en
書誌情報 en : Biological Chemistry

巻 406, 号 1-2, p. 51-64, 発行日 2025-03-19
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1431-6730
DOI
関連タイプ isIdenticalTo
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1515/hsz-2024-0156
権利
権利情報 © 2025 the author(s), published by De Gruyter. This work is licensed under the Creative Commons Attribution 4.0 International License.
言語 en
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
その他のタイトル
その他のタイトル 細菌のDPP7の広範囲な基質特異性により全ジペプチドの組み合わせのうちの半分をペプチドのN末端から切り離すことができる
言語 ja
出版者
出版者 De Gruyter
言語 en
関係URI
識別子タイプ HDL
関連識別子 http://hdl.handle.net/10069/0002002324
学位名
学位名 博士(歯学)
言語 ja
学位授与機関
学位授与機関識別子Scheme kakenhi
学位授与機関識別子 17301
学位授与機関名 Nagasaki University (長崎大学)
学位授与年月日
学位授与年月日 2025-03-19
学位授与番号
学位授与番号 甲医歯薬第1688号
学位の種類
言語 ja
値 課程博士
引用
内容記述タイプ Other
内容記述 Nagasaki University (長崎大学), 博士(歯学) (2025-03-19)
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Ver.1 2025-06-13 02:47:29.031899
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