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  1. 120 熱帯医学研究所 = Institute of Tropical Medicine
  2. 120 学術雑誌論文 = Articles in academic journal

Molecular insights into nucleocapsid assembly and transport in Marburg and Ebola viruses

http://hdl.handle.net/10069/0002003473
http://hdl.handle.net/10069/0002003473
4ef7dc29-c39b-4c2f-ae8c-6c98e36ef939
名前 / ファイル ライセンス アクション
MB16_e0155725.pdf MB16_e0155725.pdf (3.5 MB)
アイテムタイプ 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2025-11-27
タイトル
タイトル Molecular insights into nucleocapsid assembly and transport in Marburg and Ebola viruses
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Marburg virus
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Ebola virus
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 NCLS
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 live-cell imaging
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 protein structure-function
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
著者 Takamatsu, Yuki

× Takamatsu, Yuki

en Takamatsu, Yuki

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Dolnik, Olga

× Dolnik, Olga

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Hirabayashi, Ai

× Hirabayashi, Ai

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Okamoto, Kenta

× Okamoto, Kenta

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Kurashige, Tomomi

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Oda, Harumi Catarina

× Oda, Harumi Catarina

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Noda, Takeshi

× Noda, Takeshi

en Noda, Takeshi

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Live-cell imaging enables visualization of the spatiotemporal dynamics of signals in cells. Intracytoplasmic movement of nucleocapsids is crucial during the life cycle of enveloped viruses; however, the molecular mechanisms governing their assembly and transport are not fully understood. Using a Marburg virus (MARV) live-cell imaging system, we identified three nucleocapsid proteins—nucleoprotein (NP), VP35, and VP24—that are necessary and sufficient to form transport-competent nucleocapsid-like structures (NCLSs). These findings are consistent with observations in Ebola virus (EBOV). Interestingly, despite incompatibility among these proteins, VP30 interacts with nucleocapsid proteins from both MARV and EBOV, supporting viral transcription and replication in heterologous systems. Furthermore, we show that the conserved PPxPxY motif at the C-terminus of NP regulates NP-VP30 interactions in both homologous and heterologous contexts and is crucial for VP30 association with NCLSs. Because this motif is conserved across filoviruses, it represents a promising target for antiviral development. Our findings advance the understanding of nucleocapsid formation and offer new avenues for therapeutic intervention against MARV and EBOV.
言語 en
書誌情報 en : mBio

巻 16, 号 11, p. art. no. e0155725, 発行日 2025-09-22
出版者
出版者 American Society for Microbiology
言語 en
ISSN
収録物識別子タイプ EISSN
収録物識別子 2150-7511
DOI
関連タイプ isIdenticalTo
識別子タイプ DOI
関連識別子 https://doi.org/10.1128/mbio.01557-25
権利
権利情報 © 2025 Takamatsu et al. This is an open-access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution 4.0 International license.
言語 en
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
引用
内容記述タイプ Other
内容記述 mBio, 16(11), art. no. e0155725; 2025
言語 en
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Ver.1 2025-11-27 02:19:24.412587
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